Molybdän: Funktionen, Bioverfügbarkeit und Versorgung

Molybdän-Enzyme

Erst 1953 konnte Molybdän als wirksamer Bestandteil eines Enzyms, der Xanthinoxidase, nachgewiesen werden. Es folgten 1954 Veröffentlichungen über Molybdän als Aktivator von Aldehydoxidasen und als Teil der Nitratreduktase. Auch die Sulfitoxidase, wie die beiden zuerst genannten Enzyme zu den Flavinenzymen zählend, enthält Molybdän als Cofaktor. Daraus wird die Einstufung des Molybdäns als essenzielles Element abgeleitet. Molybdän als Cofaktor liegt in einem Pterin-haltigen Komplex vor - als Molybdopterin (Pterin, ein Grundkörper für eine Reihe von Pigmenten und Wachstumsfaktoren).

Alle bisher bekannten "Molybdän-Enzyme" sind Oxidoreduktasen. Die Xanthinoxidase spielt in der Synthese der Harnsäure aus Purinbasen eine Rolle. Sie katalysiert die beiden letzten Schritte des Abbaus der Purinnucleotide GMP (Guanosin-5'-monophosphat) und AMP (Adenosin-5'-monophosphat). In der Dünndarm-Schleimhaut ist sie am Einbau von Eisen in Transferrin beteiligt, wodurch das Eisen für die Körperfunktionen verfügbar wird. Die Aldehydoxidase ist am Abbau der Catecholamine beteiligt. Die Sulfitoxidase katalysiert den letzten Schritt beim Abbau Schwefel-haltiger Aminosäuren. [1] In den Knöllchenbakterien ist Molybdän im Nitrogenase-Komplex von großer Bedeutung. Er besteht aus zwei Metalloproteinen, dem Molybdoferredoxin und dem Azoferrodoxin. Das erste Metalloprotein besteht aus 2 Molybdän-, 32 Eisen- und 28 säurelabilen Sulfid-Ionen in der Form eines Clusters.

Aufnahme und Stoffwechsel

Molybdän liegt überwiegend als Molybdat (anionisch im Unterschied zu den meisten anderen essenziellen Elementen) vor. Aus Tierversuchen ist bekannt, das Molybdate, auch schwer lösliche wie das Calciummolybdat und sogar Molybdänoxid schnell und fast vollständig resorbiert werden. Die Resorption erfolgt passiv im Dünndarm. Beim Transport im Blut ist Molybdän an Proteine in den Erythrozyten gebunden. Die Ausscheidung erfolgt über die Niere. Bei einem eingangs genannten Gesamtbestand von 8 bis 10 Milligramm im menschlichen Körper werden Plasmagehalte zwischen 5 und 34 Nanogramm je Milliliter angegeben. Molybdän wird nach der Aufnahme relativ gleichmäßig und rasch im Körper verteilt, jedoch auch in Leber und Niere angereichert. Die tägliche Molybdänaufnahme mit der Nahrung schwankt je nach Land und Ernährungsgewohnheiten zwischen 70 Mikrogramm pro Person und Tag in Deutschland und über 118 bzw. 128 Mikrogramm in Finnland bzw. England. In Indien liegt sie sogar bei über 500 Mikrogramm. [2] Die typische und "normale" tägliche Aufnahme wird mit 90 bis 180 Mikrogramm angegeben.

Vorkommen und Ernährung

Infolge des beschriebenen Vorkommens in Enzymen weisen Leber und Niere von Rind, Schwein und Schaf relativ hohe Gehalte auf (s. tabellarische Übersicht). Auch Leguminosen enthalten höhere Gehalte an Molybdän. Bei den Angaben in der Literatur muss berücksichtigt werden, ob sie sich auf die Trockenmasse oder den verzehrfähigen Anteil eines Lebensmittels beziehen (letztere Angaben in der Tabelle). Mineralwässer der Schweiz weisen Gehalte bis zu 0,5 Milligramm pro Kilogramm (Eglisau) auf. Im Trinkwasser sind weltweit Gehalte zwischen 0,5 und 30 Mikrogramm je Liter festgestellt worden. Geht man von einer notwendigen Molybdänaufnahme von 75 Mikrogramm aus, so kann dieser Bedarf durch zwei Hühnereier, durch etwa 100 g Reis bzw. 150-200 g Kartoffeln oder Nudeln, 100 g Innereien, 250 g Fleisch oder 40 bis 50 g Hülsenfrüchte oder 60 g Rotkohl gedeckt werden. Die Schätzwerte für die angemessene tägliche Zufuhr stammen aus Bilanzierungen anhand der tatsächlichen Aufnahme aus der Nahrung. Sie werden von der Deutschen Gesellschaft für Ernährung (DGE) mit 50 bis 100 Mikrogramm angegeben. Neuere Bilanzuntersuchungen haben gezeigt, dass auch bei einer täglichen Aufnahme von nur 22 Mikrogramm keine klinisch feststellbaren Mangelsymptome auftreten.

Die Daten über Molybdängehalte in der Literatur sind wegen der Schwierigkeiten in der Spurenanalytik dieses Elementes, das sich nur mit Hilfe weniger Methoden hinreichend richtig analysieren lässt, oft widersprüchlich bzw. sehr unterschiedlich. So vermerken Biesalski und Grimm [1], dass aufgrund analytischer Probleme die Zahlen in Tabellenwerken kritisch zu betrachten seien, und sie berichten, dass die Angaben über die tatsächliche Zufuhr in den USA von 1970 mit 360 Mikrogramm pro Tag auf 80 im Jahre 1987 korrigiert worden seien.

Molybdän-Mangelerscheinungen traten in einem Fall ausschließlich parenteraler Ernährung bei einem an Morbus Crohn erkrankten Patienten auf. Als Symptome werden Tachykardie, Kopfschmerzen, Nachtblindheit, Erbrechen und schließlich Koma angegeben. Die Beschwerden besserten sich nach dem Absetzen der Aminosäurezufuhr. Untersuchungen ergaben eine verringerte Aktivität der Sulfitoxidase und der Xanthinoxidase. Auch sind erstmals 1967 genetisch bedingte Molybdän-Enzymdefekte nachgewiesen worden. Ein Mangel an Molybdän-Cofaktor beeinträchtigt die drei beschriebenen Enzyme und kann zu abnorm hohen Spiegeln an Sulfit, Thiosulfat und schwefelhaltigen Aminosäuren führen.