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Kampf gegen Multi-Resistenzen
Peptide als Alternative zu Antibiotika?
Berlin - 01.11.2016, 16:15 Uhr
![Abhilfe bei Resistenzen? Antimikrobielle Peptide könnten helfen, multiresistente Bakterien zu bekämpfen. (Foto: Fotolia/jarun011)](https://www.deutsche-apotheker-zeitung.de/_Resources/Persistent/f/c/1/4/fc146d2399a0f68bdd673c36e4633ff88fb77edc/petrischale_keime_resitenzen_jarun011-849x477-637x358.jpg)
Abhilfe bei Resistenzen? Antimikrobielle Peptide könnten helfen, multiresistente Bakterien zu bekämpfen. (Foto: Fotolia/jarun011)
Sie gelten als mögliche Waffe im Kampf gegen antibiotikaresistente Bakterien – antimikrobielle Peptide. Rund 1200 verschiedene dieser kurzen aus zwölf bis 50 Aminosäuren zusammengesetzten natürlichen Abwehrstoffe gegen Bakterien wurden mittlerweile identifiziert.
Sie kommen überall in der Natur vor – auch der Mensch besitzt solche körpereigenen Abwehrstoffe, wie das Peptid LL-37 als Bestandteil der natürlichen Immunantwort. Zumeist wirken diese Peptide bakterizid – sie töten die Bakterien ab, indem sie relativ spezifisch mit der Zellwand der Prokaryonten interagieren.
Ihr Vorteil, ein „Naturprodukt“ zu sein, gereicht ihnen aber auch zum Nachteil, wenn sie therapeutisch etwa bei infizierten Wunden eingesetzt werden sollen. „Der Grund liegt in ihrer Struktur, die dafür sorgt, dass sich Peptide im Innern des menschlichen Körpers relativ schnell zersetzen, noch ehe sie ihre antibakterielle Wirkung entfalten können“, sagt der promovierte Physikalische Chemiker Stefan Salentinig. Sein Forschungs-Team an der Eidgenössischen Materialprüfungs- und Forschungsanstalt (EMPA) in St. Gallen in der Schweiz sucht Wege, die Lebensdauer der Peptide im menschlichen Körper zu verlängern.
Die schnelle Abbaurate der Peptide hätte bislang erfolgreiche klinische Anwendungen verhindert, sagt der Forscher. Nun ist es seinem Team gelungen, erste Schritte auf dem Weg zur Entwicklung eines „Schutzmantels“ zurückzulegen, der die Wirkstoffe zu ihren Zielorten transportieren und gesteuert freisetzen kann. „Einfache Vesikel aus Lipiden würden diese Peptide nicht schützen“, sagt der Wissenschaftler. Da die Peptide amphiphil seien, also einen wasserliebenden (hydrophilen) und einen wasserabweisenden (hydrophoben) Anteil aufwiesen, würden sich die Peptide in die Öl-Wasser-Grenzfläche einfügen. Der äußere hydrophile Anteil sei damit nicht vor Abbau geschützt.
Strukturbildende Lipide als Weg zur Lösung
Als Lösung hat das Team der EMPA-Fachabteilung „Biointerfaces“ in Kooperation mit der Uni Kopenhagen nun eine Art Shuttlesystem entwickelt, das eine besondere Struktur aufweist. Die Ergebnisse ihrer Forschungsarbeit veröffentlichten Salentinig und seine Kollegen jetzt im Fachmagazin „Journal of Physical Chemistry Letters“. „Unsere Nanocarrier sind sogenannte strukturbildende Lipide. Es sind Lipidpartikel mit einer flüssigkristallinen Struktur mit Wasserkanälen im Inneren“, beschreibt der Chemiker, was den entwickelten Schutzmantel so besonders macht.
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