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Durchbruch bei der Proteinfaltung dank Google-Schwester Deepmind
Das Spike-Protein von Omikron mit Künstlicher Intelligenz besser verstehen
Stuttgart - 29.12.2021, 09:30 Uhr
![Dank der neuen Programme – AlphaFold und RoseTTAFold – soll es nun kein großer Aufwand mehr sein, die Struktur von Proteinen abzubilden und zu erforschen. (c / Foto: Juan Gärtner / AdobeStock)](https://www.deutsche-apotheker-zeitung.de/_Resources/Persistent/9/8/f/d/98fd58663819e2170125ebe7bcc3a73fc2438489/Spike_Struktur_AdobeStock_321092779_Juan%20G%C3%A4rtner-999x562-637x358.jpg)
Dank der neuen Programme – AlphaFold und RoseTTAFold – soll es nun kein großer Aufwand mehr sein, die Struktur von Proteinen abzubilden und zu erforschen. (c / Foto: Juan Gärtner / AdobeStock)
Das Fachmagazin „Science“ schätzt einen neuen Ansatz zur Erforschung der Form von Proteinen als so bedeutsam ein, dass es ihn zum wissenschaftlichen Durchbruch des Jahres gekürt hat. Wie Andreas Bracher vom Max-Planck-Institut für Biochemie erklärt, ist der Ansatz auch bei der Suche nach neuen Medikamenten sowie aktuell in der COVID-19-Forschung wichtig. Es geht um Künstliche Intelligenz – die Fachleute bereits bei der neuen Corona-Variante Omikron nutzen.
Nur von einem eher kleinen Teil unserer Proteine wusste man bislang, wie sie aussehen und was sie genau machen. Doch das ändert sich mithilfe Künstlicher Intelligenz (KI) gerade rasant. Grund dafür sind neue Computerprogramme, die dreidimensionale Strukturen von Proteinen mit hoher Genauigkeit errechnen, ohne dass zeitaufwendige und teure Messmethoden nötig wären. Kenne man die Gestalt und damit auch die Funktion der Proteine, ließen sich biologische Abläufe im Körper und Krankheiten besser verstehen, erklärt Andreas Bracher vom Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried gegenüber der Nachrichtenagentur dpa. Auch bei der Suche nach neuen Medikamenten helfe dieses Wissen, so Bracher. So wollen Forscher mithilfe des neuen Ansatzes Wirkstoff-Kandidaten entwickeln, die genau auf bestimmte Proteine abgestimmt sind.
Andere Fachleute nutzen die Software bei der neuen Corona-Variante Omikron. Sie untersuchen Auswirkungen von Mutationen im Erbgut auf die Form des Spike-Proteins. Eine geänderte Form könnte dazu führen, dass menschliche Antikörper nicht mehr so gut binden können und der Immunschutz nachlässt.
Das Fachmagazin „Science“ schätzt den neuen Ansatz als so bedeutsam ein, dass es ihn zum wissenschaftlichen Durchbruch des Jahres gekürt hat. „Der Durchbruch bei der Proteinfaltung ist einer der größten aller Zeiten, sowohl in Bezug auf die wissenschaftliche Leistung als auch mit Blick auf dadurch mögliche künftige Forschungen“, schreibt „Science“-Chefredakteur Holden Thorp. Er zieht einen Vergleich zur Genschere Crispr, die die Gentechnik revolutioniert hat.
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Bislang war es sehr aufwendig und teuer, mit Methoden wie Röntgenkristallographie und Kryoelektronenmikroskopie den Aufbau von Proteinen zu erforschen. „Science“ zufolge kann das Entschlüsseln einer einzelnen Proteinstruktur auf herkömmliche Weise Jahre dauern und Hunderttausende Dollar kosten. „Bei vielen Proteinen des Menschen wusste man deshalb bisher nicht, wie sie aussehen“, sagt MPI-Forscher Bracher. Bislang sind nur für gut ein Drittel der Proteine des Menschen experimentell bestimmte Strukturen in einer Datenbank hinterlegt – in vielen Fällen davon sind auch nur Teilbereiche untersucht.
Die Programme AlphaFold und RoseTTAFold verraten die Struktur von Proteinen
Mit den neuen Programmen – AlphaFold und RoseTTAFold – brauche es nun keinen großen Aufwand mehr. Ein Team um den AlphaFold-Entwickler John Jumper, der für die auf künstliche Intelligenz spezialisierte Google-Schwester Deepmind arbeitet, hat bereits Strukturen für fast alle menschlichen Proteine vorgelegt, heißt es. Das Fachblatt „Nature“ zählt Jumper in seiner aktuellen Top-10-Liste zu den derzeit maßgebenden Wissenschaftlern auf der Welt. Sein KI-gestütztes Programm trainiert sich praktisch selbst mithilfe von Datenbanken, in denen bereits erforschte Proteinstrukturen hinterlegt sind.
Kennt ein Forscher ein spezifisches Gen, kann er daraus auf dem Papier oder am Computer die Aminosäurekette eines Proteins ableiten – schon seit Jahrzehnten. Allerdings war es bislang nicht möglich, ohne weiteres die genaue Form und den Aufbau des Proteinknäuels zu bestimmen. „Die ist aber entscheidend, um die Wirkungsweise eines Proteins verstehen zu können“, erklärt Bracher, der selbst mit AlphaFold arbeitet. Die neuen, für Forscher frei zugänglichen Programme schließen nun genau diese Lücke. Ihnen reicht die durch das Erbgut vorgegebene Aminosäuresequenz eines Proteins, um ein dreidimensionales Modell zu erstellen, wie Bracher erklärt. „Hat man früher Jahre daran gearbeitet, um die Struktur eines Proteins aufzuklären, reicht es jetzt, eine Aminosäuresequenz in den Computer einzugeben.“
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