Pharmazeuten entdecken Anti-Tumor-Wirkung der Myrte

Die gemeine Myrte (Myrtus communis) galt bereits den Griechen der Antike als Symbol unter anderem für Lebenskraft. Wegen ihrer ätherischen Öle findet sie in der Medizin ebenfalls seit alten Zeiten Verwendung vor allem zur Behandlung von Atemwegserkrankungen. Sie ist aber auch als Gewürz hauptsächlich für Fleischgerichte bekannt (Die Wurst Mortadella hat von ihr etwa ihren Namen) und ist Bestandteil von Likören.

Dass besonders der Wirkstoff Myrtucommulon aber noch viel mehr kann, haben unter anderem Forscher der Friedrich-Schiller-Universität Jena in jüngster Zeit aufgedeckt. So konnten sie ihm antibakterielle, entzündungshemmende und antioxidative Wirkungen zuschreiben. Ferner fanden die Forscher eine recht selektive Wirkung gegen Tumorzellen, die sie bereits in relativ niedriger Konzentration nachweisen konnten, wie die Wissenschaftler erklären.

Molekulare Angel fischte nach Bindungspartnern

Im Fachmagazin „Cell Chemical Biology“ veröffentlichten die Forscher um Professor Oliver Werz vom Institut für Pharmazie der Uni Jena nun die Ergebnisse ihrer Suche nach dem genauen Wirkmechanismus des Myrtucommulons. (Wiechmann K., Müller H., König S., Wielsch N., Svatoš A., Jauch J., Werz O. (2017) Mitochondrial chaperonin HSP60 is the apoptosis-related target for myrtucommulone. Cell Chem. Biol., Doi: 10.1016/j.chembiol.2017.04.008) Beteiligt waren daran auch Forscher der Universität Saarbrücken sowie des Max-Planck-Instituts für chemische Ökologie in Jena. „Aus früheren eigenen Arbeiten wussten wir, dass der Wirkstoff direkt an den Mitochondrien angreift. Daher haben wir mit immobilisiertem Myrtucommulon in Mitochondrienlysaten von Krebszellen „gefischt““, erklärt Werz. Man habe sich sozusagen eine Angel mit dem Wirkstoff als Köder gebaut, an dem dann nur das entsprechende Protein-Gegenstück habe „anbeißen“ können“, sagt der Forscher.

Als die Wissenschaftler ihre „Beute“ genauer untersuchten, ließen sich die Proteine, die nur an der Angel andockten, schließlich von dem einen gefundenen Kandidaten unterscheiden, der spezifisch nur mit dem Myrtucommulon interagierte. HSP60, ein Hitzeschockprotein, das zur Klasse der Chaperonine gehört, einer Unterklasse der Chaperone, stellte sich dann als Ergebnis des Fischzugs heraus. „Diese besonderen Chaperonine schützen bestimmte Proteine der Mitochondrien und verhindern so deren Inaktivierung durch Zellstress“, sagt der Forscher. Diese Proteine sind dabei LONP (Lon protease-like protein) und LRP130 (Leucin-rich ppr motif-containing protein).