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Prisma
Serotonin reguliert den Zuckerstoffwechsel
Forscher um Diego J. Walther und Nils Paulmann, Berlin, charakterisierten vor einiger Zeit einen neuartigen Wirkmechanismus von Serotonin in Blutplättchen: die dauerhafte kovalente Bindung des Hormons an Signalproteine, die sogenannte Serotonylierung. Diesen Mechanismus konnten die Wissenschaftler nun auch in den Beta-Zellen des Pankreas identifizieren. Ähnlich wie in Blutplättchen reguliert die Serotonylierung auch hier die Ausschüttung von Speichergranula und kontrolliert unter Normalbedingungen so die Ausschüttung des Insulins. Bei Störungen des Serotoninspiegels, wie dies in Serotonin-defizienten Mäusen der Fall ist, wird Insulin nach einer Mahlzeit nicht mehr in ausreichender Menge ausgeschüttet, und der Blutzuckerspiegel steigt.
Ihre Wirkung entfalten wasserlösliche Hormone wie Serotonin, Histamin; Dopamin und Noradrenalin, anders als lange angenommen, dabei nicht nur über Rezeptoren auf der Zelloberfläche, sondern auch durch Monoaminylierung innerhalb von Zellen. Ähnlich wie die Protein-Phosphorylierung hat die Protein-Monoaminylierung tiefgreifende Auswirkungen auf vielfältige zellbiologische Prozesse.
Die von den Berliner Forschern veröffentlichten Ergebnisse erweitern das Konzept der Protein-Monoaminylierung in krankheitsrelevanten physiologischen Prozessen. In weiterführenden Arbeiten wollen die Wissenschaftler untersuchen, weshalb die diabetischen Serotonin-defizienten Mäuse nicht in ihrer Lebenserwartung beeinträchtigt sind und auch keine typischen diabetischen Sekundärerkrankungen entwickeln. Das Verständnis dafür könnte dazu beitragen, die Lebensqualität und -erwartung von Patienten mit Diabetes zu verbessern. hel
Quelle: Paulmann, N. et al.; PLoS Biol. 2009; 7(10): e1000229
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