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Chemie-Nobelpreis
Strukturaufklärung der Ribosomen
Der Chemie-Nobelpreis 2009 geht an drei Wissenschaftler, die entscheidend dazu beigetragen haben, die chemische Struktur der Ribosomen aufzuklären.
Die Ribose ist ein Zucker, der zuerst aus Stachelbeeren (Ribes) isoliert wurde. Später entdeckte man, dass Ribose ein Baustein von Säuren im Zellkern ist, die man deshalb Ribonucleinsäuren (RNA) und Desoxyribonucleinsäuren (DNA) nannte. Wie man bald darauf feststellte, war das Vorkommen der RNA nicht auf den Zellkern beschränkt, sondern sie fand sich auch im Cytoplasma, und zwar in größeren Konzentrationen an bestimmten Organellen, die seit 1958 den Namen Ribosomen (etwa: RNA-haltige Körperchen) tragen.
Die RNA existiert in verschiedenen Formen, die durch die Transkription von Genen, d.h. von DNA-Abschnitten, und anschließende Molekülveränderungen entstehen. Die Ribosomen bestehen aus ribosomaler RNA (rRNA) sowie aus Proteinen. Die im Zellkern durch Expression der Gene ständig neu gebildete Transfer-RNA (tRNA) wandert zu den Ribosomen und setzt sich an ihnen fest. Weil die tRNA einsträngig ist, kann die ebenfalls einsträngige Boten-RNA (mRNA) an sie binden, wobei die Ribosomen kontrollieren, dass immer nur eine Bindungsstelle frei ist. Im Gegensatz zur tRNA ist die mRNA sehr kurz und umfasst nur drei Basen; eine mRNA transportiert jeweils eine Aminosäure, die gemäß dem genetischen Code ihrer Basenfolge entspricht. Nachdem eine mRNA sich an eine zu ihrer Basenfolge passende freie Bindungsstelle der tRNA angelagert hat, setzt sie die Aminosäure frei, die nun als Baustein an ein im Entstehen begriffenes Protein angefügt wird. Die mRNA löst sich wieder von der tRNA, und die nächste Bindungsstelle wird frei, um eine andere mRNA mit ihrer Aminosäure aufzunehmen. So wächst Schritt für Schritt eine Kette von Aminosäuren heran, deren Länge schließlich der Länge der tRNA entspricht. Die Übersetzung der tRNA in das Protein heißt Translation (Translation ist das Substantiv zum Verb transferieren).
Die drei Nobelpreisträger haben die molekulare Struktur der Ribosomen aufgeklärt. Das hierfür übliche Verfahren ist die Röntgendiffraktometrie, die allerdings voraussetzt, dass das zu untersuchende Molekül im kristallinen Zustand vorliegt. Der Israelin Ada Jonath gelang es 1980 erstmals, den Kristall einer Ribosomen-Untereinheit herzustellen. Die Berechnung der Atome im Molekül aufgrund der Beugung der Röntgenstrahlen erwies sich jedoch bei den Ribosomen als äußerst schwierig. Insbesondere die beiden anderen Nobelpreisträger, der US-Amerikaner Thomas Steitz und der Inder Venkatraman Ramakrishnan, arbeiteten an dieser Aufgabe, die sie erst im Jahr 2000 zufriedenstellend lösen konnten.
Aufgrund der Kenntnis der Struktur der Ribosomen ist nun klar, wie die Proteinsynthese im Detail abläuft. Dadurch könnte es möglich sein, mithilfe von Wirkstoffen bei pathogenen Bakterien gezielt die Proteinsynthese zu unterbrechen und sie dadurch abzutöten. Die angewandte Forschung kann nun auf der Grundlagenforschung aufbauen.
Quelle: Jahn A. Die Übersetzungsmaschine. spektrumdirekt.de, 7.10.2009
Stockholm - 12.10.2009, 09:16 Uhr