Aus der Forschung: Mit Tetracyclinen gegen die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit?

Verursacht werden diese Erkrankungen durch infektiöse Eiweißpartikel, die so genannten Prionen, die frei von Nukleinsäuren sind und ausschließlich aus einer abnorm gefalteten Form des normalen zellulären Prion-Protein PrPC bestehen, die natürlicherweise bei Menschen und Wirbeltieren auf der Oberfläche von Neuronen vorkommt. Die abnorm gefaltete, potenziell infektiöse Form PrPSc (Prion Protein Scrapie-Isoform) unterscheidet sich von zellulären Prion-Proteinen durch ihre partielle Resistenz gegenüber inaktivierenden Enzymen.

Im Fall der Prionenkrankheiten liegt daher der pathologische Effekt nicht darin, dass die Funktion eines lebenswichtigen Proteins gestört ist, sondern das falsch gefaltete Protein ist so stabil, dass es Aggregatsablagerungen ausbildet – so genannte Plaques – die nach und nach gesunde Nervenzellen verdrängen und zu einem massiven schwammartigen Zerfall des Gehirns führen.

Tetracycline schwächen Prion-Proteine

Dieses Prion-Protein ist so widerstandsfähig, dass Hitze, herkömmliche Desinfektionsmittel und ultraviolette oder ionisierende Strahlung keine Wirkung zeigen, nur konzentrierte Säuren oder Laugen und chlorhaltige Lösungen inaktivieren es zuverlässig. Durch den Einsatz der Tetracycline könnten die Proteinase-resistenten Prion-Proteine PrPSc so verändert werden, dass sie durch Enzyme wieder abgebaut werden können. Es besteht daher die Hoffnung, dass Tetracycline einen Ansatz für die Vorbeugung und Behandlung von Prionenkrankheiten wie der neuen Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (vCJK), BSE oder auch Scrapie sein können.

Quelle

Forloni, G., et al.: Tetracyclines affect prion infectivity; Proc. Natl. Acad. Sci., veröffentlicht am 29. Juli 2002. ck