Prionen bereits im Blut nachweisen

Bislang ist es kaum möglich, Prionen im Blut aufzuspüren und damit BSE bzw. die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit in einem frühen Stadium zu diagnostizieren. Der Nachweis von BSE bei Rindern kann heute beispielsweise erst nach der Schlachtung erfolgen, da dazu Hirngewebe benötigt wird. Diesem Missstand soll die von Claudio Soto und seinem Team an der Universität Texas entwickelte Methode künftig abhelfen. Sie basiert darauf, im Blut vorhandene infektiöse Prionen (PrPSc) zu vervielfältigen und sie damit einem Nachweis zugänglich zu machen. Erreicht wird dies durch Zugabe von gesundem Prionprotein (PrPc), das beim Kontakt mit der infektiösen Form ebenfalls zu PrPSc umgewandelt wird.

In Tierversuchen mit Hamstern hat sich die Methode bereits als vielversprechend erwiesen. Durch wiederholte Umwandlungszyklen konnte bei 16 von 18 Hamstern, die zuvor mit Prionen infiziert worden waren, PrPSc im Blut nachgewiesen werden. Im Blut gesunder Hamster wurden dagegen keine Prionen gefunden. ral

Quelle: Nature Medicine, Online-Vorabpublikation, DOI: 10.1038/nm1286