Marburger Pharmazeuten untersuchen Pflanzen-Protein

Das Enzym besteht aus einem Proteinanteil sowie einem Nukleinsäureanteil, der dafür verantwortlich ist, die eigentliche Reaktion an den Zielmolekülen anzustoßen. Solche katalytisch aktiven Nukleinsäuren werden als Ribozyme bezeichnet.

Da Nukleinsäuren in chemischer Hinsicht wesentlich einfacher gebaut sind als Proteine, galt RNase P lange Zeit als ein übrig gebliebener Zeuge der Entstehung des Lebens aus primitiven Vorformen. Seit einiger Zeit kennt man ein RNase P-Enzym, das keinen Nukleinsäureanteil enthält; um die gleiche Funktion zu übernehmen, benötigt dieses Enzym aus menschlichen Mitochondrien drei Proteine.

Die Molekülstruktur pflanzlicher RNase P war hingegen bislang unbekannt. Der Marburger Pharmazeut Professor Dr. Roland Hartmann und Kollegen aus Wien und Straßburg untersuchten den Modellorganismus Arabidopsis. Dieses Kraut kommt in seinen Mitochondrien und Chloroplasten sogar mit einem einzigen Protein aus, um die Enzymaktivität zu gewährleisten. Wenn man das Molekül in Bakterien einschleust, so kann es deren RNase P-Enzym ersetzen, das zu 90 Prozent aus Nukleinsäure besteht und somit ganz anders aufgebaut ist. „Die funktionelle Ersetzbarkeit ist erstaunlich, wenn man bedenkt, dass Bakterien und die Vorläufer der Landpflanzen seit ihrer Trennung vor etwa 3 Milliarden Jahren in der Evolution ihre eigenen Wege gegangen sind“, erklärt Hartmann.

Quelle: Gobert, A., et al.: Nature structral & molecular biology, Online-Veröffentlichung, DOI: 10.1038/nsmb.1812